大多数荷尔蒙和神经传递物质（因此也包括很多药物）通过G-蛋白耦合的受体（被称为GPCRs）发生作用。除了Rhodopsin（已知最稳定的GPCR）是个例外之外，这些蛋白的结构数据都难以获得。现在，Nature杂志上同时也在Science杂志上发表了论文的几个合作研究小组利用大量不同方法，包括利用反向激动剂Carazolol来稳定该受体结构的方法，对人β2AR肾上腺素受体的晶体结构进行了测定。其结构与“暗”Rhodopsin的结构形成鲜明对比，这可以帮助解释为什么制备大多数GPCRs的达到衍射质量的晶体是如此困难。
